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Über dieses Buch

David Schmidt überprüft, ob der molekulare Schaltmechanismus, der kürzlich in Connexin 26 als rotameres Glu47 mit Fixierung an Lys188 identifiziert wurde, über Aminosäurenaustauschexperimente auf den Kaliumkanal KcsA übertragen werden kann. Die Untersuchung struktureller und funktioneller Einflüsse der Punktmutationen erfolgte mittels unterschiedlicher Methoden, darunter die Analyse des Schmelzverhaltens mittels SDS-Gel und spektroskopischer Methoden wie der konfokalen Raman-Mikroskopie oder der Microarray-Technologie. Transporteigenschaften von KcsA und Connexin 26 konnten zudem mittels eines Liposom-Transportassays in Abhängigkeit des pH-Wertes sowie dem Vorhandensein von Inhibitoren untersucht werden.

Inhaltsverzeichnis

Frontmatter

2017 | OriginalPaper | Buchkapitel

Chapter 1. Hintergrund und Zielsetzung

David Schmidt

2017 | OriginalPaper | Buchkapitel

Chapter 2. Grundlagen

David Schmidt

2017 | OriginalPaper | Buchkapitel

Chapter 3. Stand der Technik

David Schmidt

2017 | OriginalPaper | Buchkapitel

Chapter 4. Praktische Arbeiten

David Schmidt

2017 | OriginalPaper | Buchkapitel

Chapter 5. Zusammenfassung und Ausblick

David Schmidt

2017 | OriginalPaper | Buchkapitel

Chapter 6. Methoden

David Schmidt

Backmatter

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