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2018 | OriginalPaper | Buchkapitel

4. Enzymkinetik

verfasst von : Lorenzo Pesci, Selin Kara, Andreas Liese

Erschienen in: Einführung in die Enzymtechnologie

Verlag: Springer Berlin Heidelberg

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Zusammenfassung

Enzymkatalysierte Reaktionen sind nichts anderes als chemische Reaktionen, die durch einen Katalysator der Natur beschleunigt werden. Die Enzymkinetik beschreibt die Geschwindigkeit, mit der ein oder mehrere Substrate von einem Enzym zu einem oder mehreren Produkten umgesetzt werden. Die Thermodynamik gibt hierbei nur die Möglichkeit einer Reaktion an, und es ist unerheblich, ob diese Reaktion unkatalysiert abläuft oder mit einem chemischen oder biologischen Katalysator beschleunigt wird. Die grundsätzlichen Prinzipien der Bestimmung der kinetischen Parameter zur Beschreibung der Reaktionsgeschwindigkeit sowie mögliche Inhibierungsphänomene werden in diesem Kapitel im Detail vorgestellt.

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Literatur
Zurück zum Zitat Al-Haque N, Santacoloma PA, Neto W, Tufvesson P, Gani R, Woodley JM (2012) A robust methodology for kinetic model parameter estimation for biocatalytic reactions. Biotechnology Progress 28(5):1186–1196.CrossRef Al-Haque N, Santacoloma PA, Neto W, Tufvesson P, Gani R, Woodley JM (2012) A robust methodology for kinetic model parameter estimation for biocatalytic reactions. Biotechnology Progress 28(5):1186–1196.CrossRef
Zurück zum Zitat Bisswanger H (2002) Enzyme Kinetics: Principles and Methods. WILEY-VCH Verlag GmbH, Weinheim.CrossRef Bisswanger H (2002) Enzyme Kinetics: Principles and Methods. WILEY-VCH Verlag GmbH, Weinheim.CrossRef
Zurück zum Zitat Briggs GE, Haldane JBS (1925) A note on the kinetics of enzyme action. Biochemistry Journal 19(2):338–339.CrossRef Briggs GE, Haldane JBS (1925) A note on the kinetics of enzyme action. Biochemistry Journal 19(2):338–339.CrossRef
Zurück zum Zitat Cleland W (1963) The kinetics of enzyme-catalyzed reactions with two or more substrates or products. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Specialized Section on Enzymological Subjects 67:188–196.CrossRef Cleland W (1963) The kinetics of enzyme-catalyzed reactions with two or more substrates or products. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Specialized Section on Enzymological Subjects 67:188–196.CrossRef
Zurück zum Zitat Drauz K, Waldmann H (2002) Enzyme Catalysis in Organic Synthesis, 2nd. Edn. Wiley-VCH, Weinheim. Drauz K, Waldmann H (2002) Enzyme Catalysis in Organic Synthesis, 2nd. Edn. Wiley-VCH, Weinheim.
Zurück zum Zitat Eadie GS (1942). The Inhibition of Cholinesterase by Physostigmine and Prostigmine. Journal of Biological Chemistry 146: 85–93. Eadie GS (1942). The Inhibition of Cholinesterase by Physostigmine and Prostigmine. Journal of Biological Chemistry 146: 85–93.
Zurück zum Zitat Fischer F (1894) Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme. Ber. dtsch. chem. Ges. 27(3):2985–2993.CrossRef Fischer F (1894) Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme. Ber. dtsch. chem. Ges. 27(3):2985–2993.CrossRef
Zurück zum Zitat Hanes CS (1932) Studies on plant amylases. I. The effect of starch condenstation upon the velocity of hydrolysis by the amylase of germinated barley. Biochemistry Journal 26(5):1406–1421.CrossRef Hanes CS (1932) Studies on plant amylases. I. The effect of starch condenstation upon the velocity of hydrolysis by the amylase of germinated barley. Biochemistry Journal 26(5):1406–1421.CrossRef
Zurück zum Zitat Hofstee BHJ (1959). Non-Inverted Versus Inverted Plots in Enzyme Kinetics. Nature 184 (4695): 1296–1298.CrossRef Hofstee BHJ (1959). Non-Inverted Versus Inverted Plots in Enzyme Kinetics. Nature 184 (4695): 1296–1298.CrossRef
Zurück zum Zitat King EL, Altman C (1956) A Schematic method of deriving the rate laws for enzyme catalyzed reactions. The Journal of Physical Chemistry 60(10):1375–1378.CrossRef King EL, Altman C (1956) A Schematic method of deriving the rate laws for enzyme catalyzed reactions. The Journal of Physical Chemistry 60(10):1375–1378.CrossRef
Zurück zum Zitat Koshland DE, Jr, (1958) Application of a theory of enzyme specificity to protein synthesis. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 44(2), 98–104.CrossRef Koshland DE, Jr, (1958) Application of a theory of enzyme specificity to protein synthesis. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 44(2), 98–104.CrossRef
Zurück zum Zitat Kot M, Zaborska W (2003) Irreversible inhibition of jack bean urease by pyrocatechol. Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry 18(5):413–417.CrossRef Kot M, Zaborska W (2003) Irreversible inhibition of jack bean urease by pyrocatechol. Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry 18(5):413–417.CrossRef
Zurück zum Zitat Lee LG, Whitesides GM (1986) Preparation of Optically Active l,2-Diols and a-Hydroxy Ketones Using Glycerol Dehydrogenase as Catalyst: Limits to Enzyme-Catalyzed, Synthesis due to to non-competitive and mixed inhibtion, Journal Organic Chemistry, 51(1), 1986, 25–36 Lee LG, Whitesides GM (1986) Preparation of Optically Active l,2-Diols and a-Hydroxy Ketones Using Glycerol Dehydrogenase as Catalyst: Limits to Enzyme-Catalyzed, Synthesis due to to non-competitive and mixed inhibtion, Journal Organic Chemistry, 51(1), 1986, 25–36
Zurück zum Zitat Leskovac V (2003) Comprehensive Enzyme Kinetics, Springer, USA Leskovac V (2003) Comprehensive Enzyme Kinetics, Springer, USA
Zurück zum Zitat Lineweaver H, Burk D (1934) The Determination of Enzyme Dissociation Constant. The Journal of the American Chemical Society 3:658–666.CrossRef Lineweaver H, Burk D (1934) The Determination of Enzyme Dissociation Constant. The Journal of the American Chemical Society 3:658–666.CrossRef
Zurück zum Zitat Michaelis L, Menten ML (1913) Kinetic der Invertinwirkung. Biochemische Zeitschrift 49:333–369. Michaelis L, Menten ML (1913) Kinetic der Invertinwirkung. Biochemische Zeitschrift 49:333–369.
Zurück zum Zitat Yuryev R, Liese A (2010) Biocatalysis: The Outcast. ChemCatChem 2(1):103–1CrossRef Yuryev R, Liese A (2010) Biocatalysis: The Outcast. ChemCatChem 2(1):103–1CrossRef
Zurück zum Zitat Cornish-Bowden A. (2004). Fundamentals of enzyme kinetics (3rd ed.). London: Portland Press. Cornish-Bowden A. (2004). Fundamentals of enzyme kinetics (3rd ed.). London: Portland Press.
Zurück zum Zitat Segel I. (1993). Enzyme kinetics: behavior and analysis of rapid equilibrium and steady state enzyme systems (New ed.). New York: Wiley. Segel I. (1993). Enzyme kinetics: behavior and analysis of rapid equilibrium and steady state enzyme systems (New ed.). New York: Wiley.
Metadaten
Titel
Enzymkinetik
verfasst von
Lorenzo Pesci
Selin Kara
Andreas Liese
Copyright-Jahr
2018
Verlag
Springer Berlin Heidelberg
DOI
https://doi.org/10.1007/978-3-662-57619-9_4

    Marktübersichten

    Die im Laufe eines Jahres in der „adhäsion“ veröffentlichten Marktübersichten helfen Anwendern verschiedenster Branchen, sich einen gezielten Überblick über Lieferantenangebote zu verschaffen.