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12.03.2020 | Original Article

Kinetics, thermodynamics, and physicochemical properties of 1, 4-α-d-glucan glucohydrolase from Aspergillus oryzae NRRL1560

Zeitschrift:
Biomass Conversion and Biorefinery
Autoren:
Bilqees Fatima, Muhammad Mohsin Javed
Wichtige Hinweise

Publisher’s Note

Springer Nature remains neutral with regard to jurisdictional claims in published maps and institutional affiliations.

Abstract

The aim of the study was to produce Ca2+ and Mg2+ independent raw starch hydrolyzing 1,4-α-d-glucan glucohydrolase (GGH) for glucose and fructose syrup production. A thermophilic GGH was produced from Aspergillus oryzae NRRL 1560. Two iso-forms of the enzyme, i.e., GGH1 and GGH2, were purified to homogeneity up to 4.93- and 8.82-fold that showed broad bands of 40 and 48 kDa on SDS-PAGE, respectively. Km and Vmax values of GGH2 were 1.315 mg mL−1 and 70.864 μmol mL−1 min−1, respectively. Enzyme showed optimum activity at 60 °C, pH 5.0. It displayed a broad range of pH (3.0–9.0) and temperature (30–60 °C) stability. Inactivation kinetics parameters were calculated as Kd = 0.014 min−1, t1/2 = 49.5 min, D = 164.5 min, z = 22.23 °C, Tm = 77 °C, and Ea(d) = 337.481 kJ/mol. Thermodynamics parameters for thermal unfolding were ΔG*(d) = 264.323, ΔH*(d) = 334.713 kJ/mol, and ΔS*(d) = 0.211 kJ/mol K. GGH2 was activated by 1 mM Na+ (18%), K+ (15%), Mg2+ (6%), Ca2+ (1%) and inhibited by Cu2+ (21%), Zn2+ (10%), Mn2+ (6%) at the same concentrations. The enzyme was also inhibited by 5 mM SDS (95%), DTT (8%), β-mercaptoethanol (4%), and EDTA (2%). GGH2-hydrolyzed raw starches were in the following order rice > wheat > corn > sweet potato > potato. This is the first report on raw starch digesting enzyme from A. oryzae. All these features make this enzyme a potential candidate for industrial production of glucose/fructose syrups and ethanol from raw starch via biological conversion.

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