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Erschienen in:
2016 | OriginalPaper | Buchkapitel
2. Kovalente Struktur der Proteine
verfasst von : Philipp Christen, Rolf Jaussi, Roger Benoit
Erschienen in: Biochemie und Molekularbiologie
Verlag: Springer Berlin Heidelberg
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Zusammenfassung
Im Jahr 1838 fand Gerardus Mulder N-haltige Stoffe, die in den Geweben quantitativ vorherrschten, und gab diesen den Namen “Proteine“ (griech. proteion, die erste Stelle). Die Bezeichnung ist auch im qualitativen Sinn gerechtfertigt: Proteine sind die wichtigsten und vielfältigsten Struktur- und Funktionsträger der Zelle.
Proteine sind unverzweigte Polymere aus 20 verschiedenen L-Aminosäuren (das achirale Glycin mitgezählt), die durch Peptidbindungen miteinander verknüpft sind. Die Nucleotidsequenz der DNA bestimmt die Abfolge der Aminosäurereste längs der Polypeptidkette; die Aminosäuresequenz bestimmt ihrerseits die räumliche Struktur des Proteins. Die meisten Polypeptidketten, die in der Zelle synthetisiert werden, besitzen einige hundert Aminosäurereste und eine Molekülmasse zwischen 10 und 100 kDa. Viele Proteine bestehen aus mehreren Polypeptidketten (Untereinheiten), die durch nichtkovalente Wechselwirkungen zusammengehalten werden. Die ersten gründlichen Untersuchungen von Proteinen wurden an Hühnereiweiß durchgeführt; Proteine werden deshalb im Deutschen auch als Eiweiße bezeichnet.