Mit den Kunststoffen verfügen wir einerseits über eine extrem große Vielfalt von nützlichen Werkstoffen, andererseits sind sie nahezu ewig haltbar. Forscher streben nun mithilfe von Bakterien das perfekte Recycling im Kreislauf an.
Das Enzym MHETase ist ein riesiges komplex gefaltetes Molekül. MHET-Moleküle aus dem PET-Kunststoff docken an einer bestimmten Stelle an und werden dort in ihre Grundbausteine zerlegt.
Martin Künsting/Helmhotz-Zentrum-Berlin
Der Beginn der Massenproduktion von Kunststoffen lässt sich etwa auf das Jahr 1950 zurückdatieren. Seither, so die Autoren einer Studie, wurden 8,3 Mrd. Tonnen produziert, – die größtenteils (79 %) nach meist kurzer Verwendung auf Deponien oder in der Umwelt lagern. Heute beläuft sich der jährliche Kunststoffverbrauch auf weit mehr als 300 Millionen Tonnen, wobei rund 90 Prozent aus Erdöl stammen, konstatiert John A. Glaser in der Zeitschrift "Clean Technologies and Environmental Policy" und weist in der Ausgabe 7/2017 unter der Überschrift "Polymer recycling using microbes" auf ein kurz zuvor entdecktes neues Recyclingpotenzial hin, nämlich den üblicherweise für Getränkeflaschen verwendeten Kunststoff PET mithilfe von Bakterien in seine Grundbausteine zerlegen zu können.
Im Jahr 2016 hatte eine Gruppe japanischer Forscher entdeckt, dass das Bakterium der Spezies Ideonella sakaiensis 201-F6 auf PET-Kunststoffen wachsen und sich teilweise davon ernähren kann, wie sie in der Zeitschrift "Science" berichteten. Das Bakterium besitzt zwei besondere Enzyme, die in der Lage sind, PET-Kunststoff abzubauen: PETase und MHETase. Zunächst zerlegt die PETase den Kunststoff in kleinere Bausteine, vorwiegend MHET, dann spaltet die MHETase diese in die zwei PET-Grundbausteine, Terephthalsäure und Ethylenglykol. Beide Bausteine sind sehr wertvoll für eine Neusynthese von PET, so dass erstmals ein nachhaltiger geschlossener Recyclingkreislauf ohne Verwendung von Erdöl möglich wird. Im Weiteren gelang es 2018, die Struktur des Enzyms PETase aufzuklären. Doch, so mussten die Wissenschaftler feststellen, ist die PETase nur ein Teil der Lösung. Genauso wichtig ist es, die Struktur des zweiten Enzyms, der MHETase, zu entschlüsseln.
Dieses Kunststück gelang jetzt einem Team der Universität Greifswald und des Helmholtz-Zentrums Berlin (HZB) an der Synchrotronlichtquelle BESSY II. "Die MHETase ist deutlich größer als die PETase und noch komplexer. Ein einziges MHETase-Molekül besteht aus 600 Aminosäuren, das sind mehr als 4000 Atome. Die MHETase besitzt eine Oberfläche, die etwa doppelt so groß ist wie die von PETase. Damit gibt es auch wesentlich mehr Optionen, die Oberfläche dieses Enzyms zu modifizieren und für die Zerlegung von PET zu optimieren", erläutert der Biochemiker und Strukturbiologe Gert Weber von der gemeinsamen Forschungsgruppe Proteinkristallographie am HZB und der Freien Universität Berlin. Gemeinsam mit Uwe Bornscheuer vom Institut für Biochemie der Universität Greifswald fasste Weber den Plan, die Struktur der MHETase mithilfe des besonders brillanten Röntgenlichts von BESSY II zu entschlüsseln.
Über die Entschlüsselung der dreidimensional komplex gefalteten Architektur von MHETase berichten die Forscher jetzt in der Zeitschrift "Nature" und beschreiben ihr Vorgehen: "Damit man in der Struktur sieht, wie das Enzym an PET bindet und es zersetzt, benötigt man ein Plastikfragment, das an MHETase bindet, aber nicht gespalten wird", erklärt Weber. Aus einer derart ‚blockierten‘ MHETase wurden dann am HZB winzige Kristalle für die Strukturuntersuchungen gezüchtet. Mit der Röntgenstrukturanalyse, so Weber, könne man der MHETase gewissermaßen bei der Arbeit zuschauen und Strategien entwickeln, das Enzym zu optimieren.
In technischen Kompostierungsanlagen (könnten) besonders geeignete Bakterien auf eine Polymerart angesetzt werden. Dabei gilt die Regel: Je näher die Struktur der technischen Polymere den Biopolymeren kommt, desto eher ist auch ein geeignetes Bakterium für den Abbau zu finden. Für die in den letzten Jahren synthetisch erzeugten Polymere hat die Natur (Evolution) nicht genug Zeit gehabt, geeignete Mikroorganismen zu entwickeln, die sie abbauen können." E. Hornbogen, G. Eggeler, E. Werner, "Werkstoffe", Seite 557.
PETase und MHETase sind aktuell noch nicht besonders effizient. "Kunststoffe gibt es erst seit wenigen Jahrzehnten in diesem Ausmaß – selbst Bakterien mit ihrer schnellen Generationenfolge und raschen Anpassungsfähigkeit schaffen es nicht in einer so kurzen Zeit, durch den evolutionären Prozess von Versuch und Irrtum eine perfekte Lösung zu entwickeln", resümiert Weber. "Nachdem wir die Struktur dieses sehr wichtigen Enzyms aufklären konnten, können wir nun auch Varianten planen, herstellen und biochemisch charakterisieren, die deutlich höhere Aktivität als die natürliche MHETase zeigen und sogar gegenüber einem weiteren Zwischenprodukt des PET Abbaus, BHET, aktiv sind", ergänzt Uwe Bornscheuer.
Ziel ihrer gemeinsamen Forschung ist das "perfekte Recycling": Künftig könnten solche optimierten Enzyme in biotechnologischen geschlossenen Kreisläufen produziert werden, um PET-Kunststoffe und – perspektivisch – auch weitere Polymere in ihre Grundbausteine zu zerlegen. Die Kunststoffproduktion wäre dann – Mülltrennung vorausgesetzt – ein geschlossener Kreislauf und nicht mehr vom Rohöl abhängig.
