Anzeige
Erschienen in:
2020 | OriginalPaper | Buchkapitel
Zielstellung
verfasst von : Lars Franke
Erschienen in: Von der Protease zur Peptidsynthase
Verlag: Springer Fachmedien Wiesbaden
Aktivieren Sie unsere intelligente Suche, um passende Fachinhalte oder Patente zu finden.
Wählen Sie Textabschnitte aus um mit Künstlicher Intelligenz passenden Patente zu finden. powered by
Markieren Sie Textabschnitte, um KI-gestützt weitere passende Inhalte zu finden. powered by
Aus dem mechanistischen Vergleich der Surfactinthioesterasedömane der nichtribosomalen Peptidsynthetase mit dem anionischen Rattentrypsin II ging hervor, dass es strukturelle Unterschiede im Bereich des Oxyanion-Loches gibt. Studien haben belegt, dass das Oxyanion-Loch der Thioesterase durch ein Doppelprolinmotiv gebildet wird. Die für die Stabilisierung des tetrahedralen Intermediates notwendige Wasserstoffbrückenbindung wird aufgrund des Iminocharakters des Prolins nicht bereitgestellt.