2020 | OriginalPaper | Buchkapitel
Zusammenfassung
verfasst von : Lars Franke
Erschienen in: Von der Protease zur Peptidsynthase
Verlag: Springer Fachmedien Wiesbaden
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Ziel dieser Arbeit war es, das Oxyanion-Loch von wt-Trypsin nach dem Modell der Thioesterase zu verändern. Die resultierenden Trypsinvarianten Q192P, G193P, D194P, Q192P/G193P, G193P/D194P und Q192P/D194P sollten daraufhin untersucht werden, ob sich durch die Veränderungen Trypsin von einer Protease in eine Transferase umwandeln lässt, welche für synthetische Zwecke verwendbar ist. Die gemachten Erkenntnisse lassen sich in drei Bereiche unterteilen: mechanistisch, synthetisch und Limitationen, welche im Folgenden zusammengefasst werden.