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2017 | OriginalPaper | Buchkapitel

4. Enzyme Reaction Kinetics

verfasst von : Young Je Yoo, Yan Feng, Yong Hwan Kim, Camila Flor J. Yagonia

Erschienen in: Fundamentals of Enzyme Engineering

Verlag: Springer Netherlands

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Abstract

Since enzyme reaction, in many cases, follows first-order kinetics at low substrate concentration, and zero-order kinetics at high substrate concentration, simple enzyme reaction mechanism was suggested. During the course of enzyme, enzymes form a complex with the substrate. The mechanism is called as Michaelis–Menten kinetics for one-substrate reaction.

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Literatur
Dwyer JJ, Gittis AG, Karp DA, Lattman EE, Spencer DS, Stites WE and García-Moreno EB. High apparent dielectric constants in the interior of a protein reflect water penetration. Biophysical Journal, 2000, 79:1610–1620.
Fitch CA, Karp DA, Lee KK., Stites WE, Lattman EE and Bertrand García-Moreno E. Experimental pKa values of buried residues: Analysis with continuum methods and role of water penetration. Biophysical Journal, 2002, 82:3289–3304.
Karp DA, Gittis AG, Stahley MR, Fitch CA, Stites WE and García-Moreno EB. High apparent dielectric constant inside a protein reflects structural reorganization coupled to the ionization of an internal Asp. Biophysical Journal, 2007, 92:2041–2053.
Neves-Petersen MT, Petersen EI, Fojan P, Noronha M, Madsen RG and Petersen SB. Engineering the pH-optimum of a triglyceride lipase: from predictions based on electrostatic computations to experimental results. Journal of Biotechnology, 2001, 87:225–254.
Rastogi VK and Girvin ME. Structural changes linked to proton translocation by subunit c of the ATP synthase. Nature, 1999, 402(6759):263–268.
Metadaten
Titel
Enzyme Reaction Kinetics
verfasst von
Young Je Yoo
Yan Feng
Yong Hwan Kim
Camila Flor J. Yagonia
Copyright-Jahr
2017
Verlag
Springer Netherlands
Buch
Fundamentals of Enzyme Engineering

Print ISBN: 978-94-024-1024-2

Electronic ISBN: 978-94-024-1026-6

Copyright-Jahr: 2017

DOI
https://doi.org/10.1007/978-94-024-1026-6_4